ЕКІНШІЛІК ІРІ ҚАРА МАЛ ШИКІЗАТЫНАН ЖЕЛАТИН АЛУ ТЕХНОЛОГИЯСЫ

TECHNOLOGY OF PRODUCTION OF GELATINE FROM SECONDARY ANIMAL RAW MATERIAL

Ayawlım Zhoyamergenova

Master's student, Department of Food Technology and Safety, Kazakh National Agrarian Research University

Kazakhstan, Almaty

Akerke Sydykan

Master's student, Department of Food Technology and Safety, Kazakh National Agrarian Research University

Kazakhstan, Almaty

Asia Serikbayeva

Doctor of Biological Sciences, Professor, Department of Food Technology and Safety, Kazakh National Agrarian Research University

Kazakhstan, Almaty

АННОТАЦИЯ

Ет өнеркәсібі коллаген ақуыздарының едәуір мөлшерін шығарады, оларды азық-түлік өндірісінде қолдануға болады, бірақ шектеулі дәрежеде, негізінен коллагеннің аз қоректік құндылығына байланысты. Маңызды аминқышқылдарының төмен мөлшері қышқылдар мен тамақтану теңгерімсіздігі (триптофанның, тирозиннің және цистеиннің төмен мөлшері, глицин мен аргининнің жоғары мөлшері) коллагенді алдын-ала болжау қиын клиникалық асқынуларсыз алмастыруға болмайтын себептер болып табылады. Коллаген қалдықтарының едәуір мөлшері (ірі қара терісі) былғары өндірісінде салыстырмалы тиімділікпен жиналады. Алайда, экологиялық тұрғыдан алғанда, мұндай өндіріс біршама проблемалы, өйткені ақуыз қалдықтарының едәуір мөлшері пайда болады. Әртүрлі авторлардың бағалауы бойынша, 40-60% (массаға қатысты өңделген тері) ақуыз материал қалады және ғана үлкен қиындықпен өнеркәсіпте қайта пайдалануға болады [1, 97-100].

ABSTRACT

The meat industry produces significant amounts of collagen proteins, which can be used in food production, but to a limited extent, mainly due to the low nutritional value of collagen. Low levels of essential amino acids, acid and nutritional imbalances (low levels of tryptophan, tyrosine and cysteine, high levels of glycine and arginine) are reasons that collagen cannot be replaced without difficult to predict clinical complications. Significant amounts of collagen residues (cattle skin) are accumulated with relative efficiency in leather production. However, from an environmental point of view, such production is more problematic, as there is a significant amount of protein waste. According to various authors, 40-60% (processed skin in terms of mass) remains a protein material and can only be reused in industry with great difficulty [1, 97-100].

Кілт сөздер: Коллаген, желатин, факторлық эксперимент, қышқыл, қысқа сіңірлер.

Keywords: Collagen, gelatin, factor experiment, acid, short tendons.

Негізінен тотығу процесінде алынған коллаген (кальций гидроксидімен әктеу) жеуге жарамды ет өнімдерінің қабықтарын өндіруде негізгі шикізат ретінде қолданылады [2, 81-89]. Коллаген ақуыздарын осындай қолданумен де қиындықтар туындайды, өйткені қалдықтардың көп мөлшерін жою мүмкін емес.

Желатиннің жақсы шығуы коллагеннің бастапқы материалын Сулы экстракция алдында қышқылмен немесе сілтілі өңдеумен байланысты. Сәйкес таңдалған реакция жағдайында қышқыл немесе сілтіден алынған өнімдердің техникалық қасиеттері өңдеу айтарлықтай ерекшеленбейді. Алынатын желатиннің шығымы мен сапасына бірінші кезекте бастапқы материалды қышқылмен (немесе сілтімен) өңдеу, экстракция кезіндегі судың температурасы және/немесе қолданылатын сатылардың саны әсер етіп, сірке қышқылының концентрациясымен анықталатын кеңістік қышқыл еритін коллагеннің 25°C температурада 48 сағат ішінде экстракциясы орталықта екі рет қайталанатын кеңістіктік орталықтандырылған 23 факторлы эксперимент арқылы зерттелді. Бақыланатын факторлардың деңгейлері сірке қышқылы үшін 0,05–0,15 моль л–1 (А факторы), желатинді экстракциялау кезінде су температурасы үшін 70-90°с (в факторы) және экстракцияланатын судың стандартты көлемі 500% (бастапқы коллаген материалының массасына қатысты) және экстракция уақыты 2 сағат ішінде экстракцияның қайталама сатыларының саны үшін (С факторы) 1-3 шегінде таңдалды. Стандартты әдіспен (16, 17) анықталған желатиннің шығуы және оның гельінің қаттылығы түрінде көрсетілген экспериментті ұйымдастыру схемасы және алынған нәтижелер 1-кестеде келтірілген.

Кесте 1.

Байқалатын фактор

Эксперименттік деректерді бағалау эксперименттер алдын-ала жоспарланған статистикалық схемаларға негізделген кезде тиімді болады.Факторлық эксперименттер-бұл бақыланатын факторлардың барлық комбинацияларын қамтитын етіп ұйымдастырылған эксперименттік факторларды анықтау жүйесі. Бұл эксперименттер n эксперименттік факторлармен бірге екі деңгейде (минималды және максималды) өткізіледі және оларды эксперименттік факторлардың маңыздылығын талдау үшін пайдалануға болады. Үш эксперименттік факторды және блоктағы екі орталық нүктені біріктіретін тұлғаға бағытталған факторлық эксперимент жүйесі қолданылды.

2 кесте.

Эксперимент нәтижелері бойынша бақыланатын факторлардың желатин шығысына әсер ету дисперсиясын талдау

Факторлық эксперименттен екі бақыланатын шаманы (желатиннің шығуы және желатин гельінің қаттылығы) дисперсиялық талдау нәтижелері 1 және 2 кестеде көрсетілген. Дисперсиялық талдау 4 кестеден ірі қара малдың қысқа сіңірлерінен желатиннің шығуы статистикалық тұрғыдан қышқылмен өңделген бастапқы материалдың экстракция температурасына (в факторы) байланысты болғанын көрсетеді. Алынған желатиннің гельдің қаттылығы бойынша өлшенген сапасы экстракция температурасына (в факторы), сондай-ақ АВ өзара әрекеттесуіне байланысты статистикалық маңызды болды. Бұл өзара әрекеттесудің әсері 1-суреттен айқын көрінеді.

Сурет 1. Тазартылған қысқа өңдеу кезінде сірке қышқылының концентрациясына байланысты желатин гельінің кейбір қаттылығының контурлық диаграммасы ірі қара малдың сіңірлері және судың температурасы.

Сірке қышқылының концентрациясының 0,08–0,15 моль Л–1 мен экстракция температурасының 70-75°С аралығында үйлесуі гель қаттылығы желатинін 350-410°с берді. Желатиннің шығуы біршама жоғарылағанмен (статистикалық тұрғыдан нәтижесіз), қатты желатинді алу кезінде сығындының қажетті концентрациясы экстракция сатыларының санын көбейтудің экономикалық әсерін аз немесе аз теріс етті. Сондықтан, 0,5 Л коммерциялық протеолитикалық нейтраза препаратын қолдана отырып, ферментативті гидролизмен нашар алынатын қалдықты өңдеу тиімдірек болып көрінеді, бұл бұрын коллаген бастапқы материалынан коллаген алу кезінде ұсынылған, бұл жануарлар көзінің биологиялық жасына байланысты. Қышқыл еритін коллагенді сумен бөлгеннен кейін қалдықты одан әрі алу арқылы алынған желатиннің сапасы оның гельінің қаттылығы бойынша бағаланады, негізінен экстракцияланатын судың температурасына байланысты. Алайда, бұл параметр қышқыл еритін коллагенді алдыңғы сатыда алу кезінде қолданылатын сірке қышқылының концентрациясымен әрекеттесуді қамтиды. Бұл факт 1 суретте көрсетілген сірке қышқылының концентрациясы мен экстракция температурасының координаттарындағы желатин гельінің қаттылығының контурлық диаграммасында графикалық түрде көрсетілген (экстракцияланатын судың көлемі экстракцияланатын материалдың массасына қатысты 500%). Экстракция сатыларының саны (бастапқы материалдың құрғақ массасына 500% көлемдік көлем) статистикалық маңызды желатиннің шығуына әсер еткен жоқ, дегенмен экстракция циклдерінің көбеюі кезінде шығымның біршама ұлғаюы байқалуы мүмкін. Сірке қышқылының концентрациясын дұрыс таңдау және тазартылған материалды өңдеу кезінде алынатын судың температурасы 55-60% шығысымен гель қаттылығы 380-350°с желатинін алуға мүмкіндік береді (бастапқы материалдың құрғақ затына қайта есептегенде). 75°C-тан жоғары температура деңгейі желатиннің шығуын біршама арттыруы мүмкін, бірақ гельдің қаттылығын төмендету арқылы. Сондықтан желатиннің жоғары шығымдылығына ұмтылмау, ферментативті гидролиз арқылы сумен нашар алынатын қалдық Материалды өңдеу тиімдірек. Желатиннің шығуы сызбалық диаграммада су экстракциясының температурасы–сірке қышқылының концентрациясы (қайтадан алынған материалға 500% стандартты көлемде) координаттарында 2 суретте көрсетілген.Процедураны коммерциялық протеазамен қолдана отырып, теріні күтуге арналған косметикада қышқыл еритін коллагенге балама ретінде қолдануға болатын mn = 500-900 Da бар коллаген гидролизатын алуға болады. Қышқыл еритін коллагенмен салыстырғанда едәуір аз молекулалық салмаққа байланысты гидролизаттың теріге диффузия жылдамдығы едәуір артады, сонымен қатар мұндай препараттардың басқа компоненттерімен жоғары үйлесімділік көрінеді. Бұл қышқыл еритін коллагеннің төмен үйлесімділігін жеңуге мүмкіндік береді, бұл көбінесе мұндай препараттардың дисперсиясының қайтымсыз өзгерістерін тудырады, сондықтан олардың құнсыздануы [3, 201-206].

Гидролизаттардың орташа молекулалық салмағының төмендігі (MN < 1000) сонымен қатар оларды негізінен жағымды дерматологиялық қасиеттерімен танымал ациламинокарбокси қышқылдары (медиалан немесе ламепон) сияқты беттік белсенді заттарды алу кезінде қолдануға мүмкіндік береді. Әдебиетте гидролизат ылғалдандырғыштар сияқты тері күтімі препараттарын дайындау үшін қолданылады. Ет өндірісінің жанама өнімі болып табылатын және оны оңай пайдалануға болмайтын ірі қара малдың қысқа сіңірлері, негізінен жоғары мазмұн мен салыстырмалы түрде таза коллагеннің көзі ретінде ықтимал қызықты қайталама өнеркәсіптік шикізат болып табылады. Қоспалар бұл қалдықтарда олар негізінен липоидты заттар болып табылады, ал олардың шикізаттағы құрамы 5,1% - дан аспады (көлемге құрғақ салмақ) және өте жұмсақ реакция жағдайында микробтан шыққан коммерциялық липазаны қолдана отырып, энергия-экономикалық процеспен бөлінуі мүмкін.Сіңірлер ірі қара малдың тірі салмағының орташа есеппен 0,2–0,5% құрайды. Бұл сандық шектеуді өндірілетін қайталама шикізаттың сапасымен өтеуге болады. Тері күтімі косметикасын қалыптастыру, тағамдық қоспаларды инкапсуляциялау немесе кейбір дәрі-дәрмектер алынған ақуыз материалдарын қолдануға жарамды аймақтар болып табылады. Ферментативті тазартылған қысқа сіңірлерді сірке қышқылының сұйылтылған ерітінділерімен емдеу қышқыл еритін коллагеннің шамамен 5,2% (бастапқы қысқа сіңірлердің құрғақ заттарына қатысты) 2,5% дисперсия түрінде қамтамасыз ете алады, оның орташа молекулалық салмағы 260-320 Dа құрайды. Қышқыл еритін коллаген қазіргі уақытта теріні күтуге арналған косметикалық препараттарда пленка түзетін ылғалдандырғыш ретінде қолданылады. Ұсынылған пісіру әдісінің артықшылығы-бүкіл процестің төмен энергия шығыны, оның ішінде бастапқы материалды қажетті тазарту (липоидты заттар мен коллагендік емес ақуыздарды жою) [4, 47-51].

Қышқыл еритін коллагеннің өнімділігі басқа коллаген шикізатын қолдану арқылы процедуралардың шығуынан тым ерекшеленбейді. Бұл қышқыл еритін коллагеннің шығуы, ең алдымен, шамамен 5% (қысқа сіңірлердің майсыз құрғақ массасына қатысты) коллагендік дисперсиямен шектеледі деген болжамға сәйкес келеді, оның молекулалық массасы 260-320 Dа болды. 3% концентрациясына дейін (құрғақ затқа қатысты) қышқыл еритін коллаген алынды. Бұл ылғалдандырғыш ретінде тері күтіміне арналған косметика  қолданылуы мүмкін. Қалған ерімейтін материалды 500% (бастапқы материалдың құрғақ салмағына қайта есептегенде) сумен 70-75°С температурада 2 сағат бойы 350-410°с шығысымен гельдің қаттылық желатинін берді және 55-60%  шықты(қысқа сіңірлердің майсыздандырылған құрғақ массасына қайта есептегенде). Экстракция температурасы 75°C-тан жоғары болған кезде желатиннің жоғары шығымдылығына қол жеткізілді, бірақ оның гельдің қаттылығы айтарлықтай төмендеді. Коммерциялық протеазаны пайдалану қалған материал 35-40% шығысымен mn < 1000 Da  молекулалық салмағы бар коллагеннің гидролизатын алады (қысқа сіңірлердің майсыз құрғақ массасына қайта есептегенде). Ациламинокарбокси қышқылдарының беттік белсенді заттарын алу кезінде қолдануға болатын тері күтіміне арналған косметикалық композициялардағы түрі немесе ылғалдандырғыштар. Қышқыл еритін коллагенмен салыстырғанда гидролизаттың теріге таралу жылдамдығы едәуір артады. Жалғыз қалдық ферментативті тазарту кезінде бастапқы шикізаттан бөлінетін липоидты заттар мен коллагендік емес ақуыздар қоспасының шамамен 7,5% (қысқа сіңірлердің құрғақ заттарына қатысты) тұрады. Процедураның икемділігі косметикалық, дәрілік немесе тағамдық мақсаттар үшін желатин өндіру процедурасын шектей отырып, жедел нарықтық жағдайға жауап беруге мүмкіндік береді.

Сурет 2. Желатиннің кейбір шығуларының контурлық диаграммасы ірі қара малдың тазартылған қысқа сіңірлерін өңдеу кезіндегі сірке қышқылының концентрациясы және экстракциялық судың температурасы.

Қорытынды

Ірі қара мал шикізатынан алынған қысқа сіңірлер ақуыздың жанама өнімі болып табылады, ол бақыланатын жартылай ыдыраумен өңделген кезде құнды коллаген өнімдерін, атап айтқанда қышқылда еритін коллаген, желатин және коллаген гидролизатын береді. Сойылған малдың майсыздандырылған қысқа сіңірлері 2500% (бастапқы материалдың құрғақ салмағына қайта есептегенде) 0,1 моль л–1 сірке қышқылын 48 сағат бойы 25°С температурада ала отырып экстрагирленді [5].

Әдебиеттер тізімі:

1. Avery, N.C. & Bailey, A.J. (1995) An efficient method for the isolation of intramuscular collagen. Meat Science, 41, 97–100.
2. Altankov G., Brodvarova I., Rashkov I. Synthesis of protein-coated gelatin microspheres and their use as microcarriers for cell culture. Part I. Derivati-zation with native collagen // Journal of Biomaterials Science, Polymer Edition. 1991. V. 2. № 2. Р. 81-89.
3. Langmaier, F., Mladek, M., Kolomaznik, K. & Sukop, S. (2001b) Collagenous hydrolysates from untraditional sources of proteins: reaction conditions and yield of enzymatic hydrolysis of short cattle tendons. International Journal of Cosmetic Science, 23, 201–206.
4. Tenside Surfactants Detergents, 39, 31–34. Langmaier, F., Mladek, M., Kolomaznik, K. & Maly, A. (2002b) Hydrolysates of chrome waste as raw material for the production of surfactants. Tenside Surfactants Detergents, 39, 47–51.
5. The Many Uses of a Cow — Beef By-Products http://www.cattle-empire.net/blog/123/many-uses-cow-beef-products.