СПЕКТРАЛЬНЫЕ И СТРУКТУРНЫЕ СВОЙСТВА КОМПЛЕКСОВ ФОСФАТИДИЛЭТАНОЛАМИНА С КАТИОНАМИ ТЯЖЕЛЫХ МЕТАЛЛОВ Zn(II), Cd(II)

Введение

Одним из приоритетных направлений современной микробиологии и медицины является поиск и исследование новых соединений, способных выступать в роли биоаккумуляторов тяжелых металлов. Имеется множество экспериментальных данных о способности к накоплению тяжелых металлов бактериями [2], растениями, грибами и животными. Механизмы аккумуляции тяжелых металлов различными бактериями исследованы недостаточно подробно [4, 6, 7, 8, 9].

Для более полного описания механизмов накопления тяжелых металлов различными бактериями необходимы данные теоретических и экспериментальных исследований связывания металлов с фосфолипидами. Экспериментальные работы в этой области затруднительны, а теоретические отсутствуют. Решая один из аспектов данной проблемы на более простом уровне, можно провести квантово-химические расчеты геометрической структуры металлокомплексов атома металла и их катионов с молекулой фосфолипида и оценить прочность связи металл-фосфолипид, а также выявить спектральные свойства рассматриваемых систем.

В настоящей работе исследуются комплексы [PEH-Me²⁺], где PEH = фосфатидилэтаноламин, Me²⁺ = Zn²⁺, Cd²⁺ в качестве теоретической модели связывания металлов с фосфолипидами мембран бактерий.

Обсуждение результатов

На рисунке 1 представлены равновесная структура фосфатидилэтаноламина и комплексов фосфатидилэтаноламина с катионами тяжелых металлов Zn²⁺, Cd²⁺. При оптимизации комплекса, в геометрической структуре молекулы фосфатидилэтаноламина произошли некоторые изменения: разворот положительно заряженной группы –NH₃⁺ от катионов Me²⁺. Существенных изменений структуры «хвостов» (остатков жирных кислот) не наблюдалось. Металл захватывался фосфолипидом карбоксильной группой, образуя комплекс [PEH-Me²⁺]. Длины связи Me-O хорошо согласуются с результатами теоретических и экспериментальных исследований, в которых рассматриваются металлокомплексы тяжелых металлов с белковыми молекулами [1, 3, 5].

В ИК-спектрах комплексов [PEH-Me²⁺] наблюдается появление новых валентных и деформационных частот, а также смещение фундаментальных частот функциональных групп в инфракрасную область по сравнению с ИК-спектром молекулы фосфатидилэтаноламина (таблица 1).

Отсутствие отрицательных частот при расчете ИК-спектров, говорит об адекватности полученных значений колебательных фундаментальных частот.

Расчеты геометрической структуры и ИК-спектров молекулы фосфатидилэтаноламина и его производных металлокомплексов произведены с помощью пакета программ для квантово-химических вычислений FireFly 8.1.

Рисунок 1. Равновесная структура: А) Фосфатидилэтаноламин (PEH); Б) Комплекс фосфатидилэтаноламина с катионами тяжелых металлов [PEH-Me²⁺], Me²⁺ = Zn²⁺, Cd²⁺. Длины связей Me-O указаны: без скобок и в круглых скобках для катионов металлов Zn²⁺, Cd²⁺ соответственно. Метод расчета структуры комплекса [PEH-Me²⁺] – SCF/DZP.

Наиболее значительные различия в ИК-спектрах молекулы фосфатидил-этаноламина от ИК-спектров металлокомплексов отмечаются в области сложных комбинационных колебаний скелета молекулы фосфатидил-этаноламина.

Таблица 1.

Фундаментальные частоты теоретических ИК-спектров фосфатидилэтаноламина и комплексов [PEH-Me²⁺].

Металл, возмущая связи скелета молекулы, обогащает спектр новыми частотами в области 400–500 см^-1 и изменяет интенсивность частот, не изменяющихся при переходе к комплексу.

Выводы

1. Оценены длины межмолекулярных связей, а также рассчитаны структуры комплексов [PEH-Me²⁺]. Значения R(Me-O) хорошо согласуются с близкими по составу системами металлокомплексов.
2. Определено, что связывание катионов тяжелых металлов происходило с молекулой фосфатидилэтаноламина по карбоксильной группе с образованием двух межмолекулярных связей Me-O.
3. Рассчитаны спектральные характеристики комплексов фосфатидилэтаноламина с катионами тяжелых металлов.

Работа выполнена при финансовой поддержке «Областного гранта в сфере научной и научно-технической деятельности по Оренбургской области» (постановление от 15.06.2016г., №14).

Список литературы:

1. Кобзев Г.И., Щепин А.С., Пешков С.А. Структурные и спектральные свойства комплексов валина в нейтральной и ионной форме с катионами Zn²⁺, Cd²⁺ (Квантово-химическое исследование) // Вестник ОГУ. – 2015. – № 9(184) – С. 64–71.
2. Пешков С.А., Сизенцов А.Н. Биоаккумуляция тяжелых металлов микроорганизмами входящими в состав пробиотических препаратов в условиях invitro // Вестник ОГУ. – 2013. – №10(159). – С. 142–144.
3. Пешков С.А., Щепин А.С., Хурсан С.Л., Кобзев Г.И. Относительная устойчивость комплексов тяжелых металлов (Zn, Cd, Co, Pb) с аланином // Вестник БашГУ. – 2016. – № 2. – Т. 21. – С. 291–297.
4. Фетисова А.В., Иларионов С.А. Транспорт ионов металлов через цитоплазматическую мембрану // Вестник Пермского университета. – 2012. – Вып. 1(5). – С. 86–91.
5. Щепин А.С. Квантово-химическое исследование физико-химических свойств комплексов валина с металлами Zn, Cd // Современная химическая физика: сборник тезисов XXVII симпозиума. – Туапсе. – 2015. – С. 363.
6. Foulkes E.C. Transport of toxic heavy metals across cell // Proc. Soc. Exp. Biol. Med. – 2000. – Vol. 223. – № 3. – P. 234–240.
7. Gutknecht J. Inorganic Mercury (Hg²⁺) Transport through Lipid Bilayer Membranes // J. Membrane Biol. – 1981. – № 61. – P. 61–66.
8. Klomp A.E.M. [et al.] The terminus of the human copper transporter 1 (hCTR 1) is localized exstracelulary, and interact with itself // Biochem. J. – 2003. – № 370. – P. 881–889.
9. Navratil T., Sestakova I., Marecek V. Transport of heavy metals across the supported phospholipid bilayers // Internat. J. En. Envir. – 2011. –Vol. 5. – № 3. – P. 337–347.