Телефон: +7 (383)-202-16-86

Статья опубликована в рамках: Научного журнала «Студенческий» № 23(67)

Рубрика журнала: Технические науки

Секция: Материаловедение

Скачать книгу(-и): скачать журнал часть 1, скачать журнал часть 2, скачать журнал часть 3, скачать журнал часть 4

Библиографическое описание:
Поляков Д.А. БИОПОЛИМЕРНЫЕ МАТЕРИАЛЫ // Студенческий: электрон. научн. журн. 2019. № 23(67). URL: https://sibac.info/journal/student/67/146732 (дата обращения: 12.11.2019).

БИОПОЛИМЕРНЫЕ МАТЕРИАЛЫ

Поляков Денис Алексеевич

студент, кафедра материаловедения Московского Политеха,

РФ, г. Москва

В настоящее время в регенеративной медицине используется множество различных полимеров:

Альгинат - полисахарид из бурых морских водорослей;

Коллаген - белок внеклеточного матрикса;

Желатин - термически денатурированный коллаген;

Хитозан - производное хитина (раки, крабы, креветки);

Фиброин шёлка - белок кокона;

Спидроин - белок паутины;

Гиалуриновая кислота - компонент внеклеточного матрикса;

Альгинат-это линейный полисахарид, состоящий из двух различных пространственных единиц (1,4)-β-D- маннуроновой кислоты (M) и α-L-гиалуроновой кислоты (G) в различных пропорциях. Применяется в костной хирургии в качестве мариксов.

 

Рисунок 1. Структура альгината

 

Раствор альгината образует гель в присутствии двухвалентных катионов, таких как Ca2+ и Sr2+ за счет образования ионных связей между блоками гиалуроновой кислоты в альгинатных цепях [1]. Гелеобразование может проходить достаточно медленно и достигает около 30 минут. Полученный гель достаточно биосовместим. Возможно и влиять на конечный состав гидрогеля за счёт регулирования концентрации, молекулярного веса и катионного состава. Посредствам невысокой скорости резорбции альгината его растворение происходит за счёт диффузии катионов из полимерной матрицы. Такой материал применяется в медицинских изделиях и фармацевтических целях, при обработке ран разной природы, достаточно практичен для регенерации твёрдых и мягких тканей, также стимулирует иммунную систему в борьбе против вирусных и бактериальных инфекций.

Коллаген – фибриллярный белок, является основой соединительной ткани организма (кость, сухожилие, хрящ, дерма и т. п.). Обеспечивает прочность и эластичность. Коллаген выявлен у многоклеточных животных, но совершенно отсутствует у растений, бактерий, простейших, вирусов и грибов.

 

Рисунок 2. Структура коллагена [2]

 

Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх α-цепей. Второе название-тропоколлаген. Виток такой спирали α-цепи содержит три аминокислотных остатка. Молекулярная масса коллагена около 300 кДа, длина 300 нм, толщина 1,5 нм. Первичная структура белка отличается высоким содержанием глицина, низким содержанием серосодержащих аминокислот и отсутствие триптофана. Коллаген относится к животному белку, который содержит нестандартные аминокислоты: примерно 21% от общего числа остатков приходится на 3-гидроксипролин. 4-гидроксипролин, а также 5-гидропролизин. Каждая α-цепь состоит из триад аминокислот. Третья аминокислота в таких триадах всегда глицин, вторая-пролин, первой является любая другая аминокислота, кроме трёх перечисленных. Коллаген также является основным компонентом соединительной ткани и распространён у млекопитающих. Он составляет от 25 % до 35 % белков во всём теле. В виде геля широко используется для транспортировки клеток, однако, коллаген считается чужеродным белком. Его получают из кожи свиней, следовательно, способен вызвать аллергические реакции, способствует распространению и переносу ряда инфекций. Из этого следует, что биосовместимость ксеногенного белка очень сомнительна. Поэтому в Европе рынок медикаментов на основе коллагена сильно сокращается.

Хитозан – естественный линейный катионный полисахарид, получаемый из ракообразных, моллюсков и насекомых. Хитозан помогает клеткам организма пролиферировать на своей поверхности, плюс имеет возможность соединяться с другими биологически активными пептидами и полимерами. От значения рН зависит гелеобразование хитозана. Проблема гелей на основе хитозана связана от рН геля ниже 7.

 

Список литературы:

  1. Fibrillar cоllagen: the key tо vertebrate evоlutiоn, A tale оf mоlecular incest. Bооt-Handfоrd RP, Tuckwell DS. Biоessays. 2003 Feb; 25(2):142-51
  2. Лаврищева Г.И. Итоги разработки теоретических вопросов репаративной регенерации опорных органов // Вестн. травматол. и ортопед. им. Н.Н. Приорова. 2006. № 3. С. 58–61.

Оставить комментарий